في إنجاز علمي قد يغير مسار الأبحاث العصبية، كشف فريق بحثي من جامعة فلندرز (Flinders University) عن نتائج واعدة تتعلق بالقدرة على عكس العمليات الكيميائية التي تؤدي إلى تطور مرض الزهايمر. تركز الدراسة على بروتين تاو (Tau protein)، وهو المكون الأساسي للتشابكات الليفية العصبية التي تتراكم في أدمغة المصابين، مما يؤدي إلى موت الخلايا العصبية وتدهور الوظائف الإدراكية.

يُعد بروتين تاو في حالته الطبيعية عنصراً حيوياً لاستقرار الأنابيب الدقيقة (Microtubules) داخل المحاور العصبية. ومع ذلك، في حالات الإصابة بالزهايمر، يخضع هذا البروتين لعملية كيميائية تُعرف بـ الفسفرة المفرطة (Hyperphosphorylation).

تؤدي هذه العملية إلى انفصال بروتين تاو عن الأنابيب الدقيقة وتجمعه في كتل بروتينية سامة تُعرف بـ التشابكات الليفية العصبية (Neurofibrillary Tangles). لطالما اعتقد العلماء أن هذه العملية غير قابلة للانعكاس بمجرد بدئها، إلا أن البحث الجديد يقدم دليلاً على إمكانية التدخل الكيميائي لفك هذه الارتباطات.

أظهرت الدراسة التي قادها الدكتور أرني إيتنر وفريقه، أن استهداف نقاط محددة في بنية بروتين تاو كيميائياً يمكن أن يؤدي إلى إزالة الفسفرة (Dephosphorylation)، وهي العملية العكسية التي تعيد البروتين إلى حالته الوظيفية أو تمنع سميته.

أبرز نقاط الاكتشاف:

تحديد المؤشرات الحيوية: ركز البحث على أنماط معينة من بروتين تاو المفسفر، مثل p-tau217 و p-tau181، والتي تُستخدم حالياً كمؤشرات دقيقة للتشخيص المبكر للزهايمر عبر فحص الدم.

التدخل الإنزيمي: اكتشف الباحثون أن تنشيط إنزيمات معينة (مثل الفوسفاتاز) أو تثبيط الكينازات (Kinases) المسؤولة.....

لقراءة المقال بالكامل، يرجى الضغط على زر "إقرأ على الموقع الرسمي" أدناه

هذا المحتوى مقدم من مجلة نقطة العلمية